RAD51

بروتين في الإنسان العاقل

RAD51 هو جين لدى حقيقيات النوى، ينتمي الإنزيم المشفَّر بواسطة هذا الجين إلى عائلة البروتينات RAD51 التي تساهم في ترميم شروخ الدنا مزدوج السلاسل. أعضاء العائلة RAD51 تماثل البروتين RecA البكتيري، RadA للعتائق وRad51 في الخميرة.[1][2] يُحتفظ بالبروتين بشكل كبير لدى حقيقيات النوى، من العتائق إلى البشر.[3]

RAD51 recombinase
المعرفات
الأسماء المستعارة RecA-like protein, DNA repair protein RAD51 homolog 1, BRCA1/BRCA2-containing complex, subunit 5, RecA, E. coli, homolog of, RAD51 homolog A, RAD51, recombination protein A
معرفات خارجية
نمط التعبير عن الحمض النووي الريبوزي
المزيد من بيانات التعبير المرجعية
أورثولوج
الأنواعالإنسانالفأر
أنتريهn/a
Ensembln/an/a
يونيبروت
RefSeq (مرسال ر.ن.ا.)

n/a

n/a

RefSeq (بروتين)

n/a

n/a

الموقع (UCSCn/a
بحث ببمدn/a
ويكي بيانات
اعرض/عدّل إنسان

متغيرات

تم تقرير وجود متغيران أخران لهذا الجين نتيجة الوصل البديل لنُسَخِ هذا الجين، ما يعني تشفير بروتينات مختلفة. كما توجد كذلك متغيرات تستخدم إشارات عديد أدينيل بديلة.

العائلة

لدى الثدييات تم تحديد سبع جينات تماثل recA وهي: Rad51، RAD51L1 ،RAD51C ،RAD51L3، XRCC2، XRCC3 وDMC1.[4] جميع هذه البروتينات باستثناء DMC1 المختص بالانقسام المنصف أساسية لنمو الثدييات. بروتين Rad51 عضو في عائلة النتبازات (NTPases) المماثلة لـ RecA.

الوظيفة

لدى البشر RAD51 هو بروتين يتكون من 339 حمض أميني ويلعب دورا رئيسيا في التأشيب المتماثل للدنا خلال ترميم شروخ الدنا مزدوج السلاسل. في هذه العملية يحدث تبادلُ سلسلةِ دنًا معتمدٌ على الـATP تقوم فيه سلسلة قالب بأخذ مكان سلاسل مترابطة قاعديا. ويعمل RAD51 على البحث عن التماثل ومراحل ترابط السلاسل في العملية.

على عكس البروتينات التي لها وظيفة في أيض الدنا، تشكل عائلة RecA/Rad51 خيوط بروتينية نووية لولبية الشكل على الدنا.[5] يمكن لهذا البروتين التآثر مع البروتينات المرتبطة بسلسلة دنا منفردة: BRCA2، RPA [6] وRAD52

الأساس البنيوي لتشكل خيط RAD51 وآلية وظيفته مازالت مفهومة بشكل ضعيف، لكن في الدراسات الحديثة أظهر الـRAD51 الملون [7] أن قطع RAD51 تتمدد عبر عدة أحداث تنوي يتبعها نموٌ، ويتوقف نمو القطعة حين يصل طولها 2 أنغستروم. انفصال RAD51 عن الدنا مزدوج السلاسل بطيء وغير تام، وهذا يوحي بتواجد آلية أخرى تقوم بالفصل.

مراجعة