Proteiini

Proteiinit ovat kaikkien solujen rakennusaineita. Niitä on useimpien solujen kuivamassasta yli 50 prosenttia.^[1] Rakennusaineina olemisen lisäksi proteiinit suorittavat lähes kaikki solun toiminnot ja ovat siten välttämättömiä elintoiminnoille.^[2] Proteiineja tarvitaan elimistössä sen typen, nesteen, hapon, emäksen sekä kaliumin ja natriumin tasapainon ylläpitämiseen. Proteiinit mahdollistavat solujen liikkumisen, yhteenliittämisen, signaalivälityksen ja immuunipuolustuksen. Ne myös säätelevät geenejä eli toimivat transkriptiotekijöinä. Jotkin proteiinit toimivat entsyymeinä.

Solukalvoissa sijaitsevat proteiinit toimivat kanavina ja pumppuina, joiden avulla säädellään pienten molekyylien kulkua solusta ulos ja sisään soluun, sekä reseptoreina, jotka välittävät viestejä solun ulkopuolelta solun sisälle. Proteiinit voivat olla ikään kuin molekulaarisia koneita: Solunsisäiset moottoriproteiinit, esimerkiksi kinesiini, huolehtivat molekyylien kuljetuksesta sytoplasmassa ja topoisomeraasit kykenevät muuttamaan DNA:n rakennetta. Proteiinit voivat erikoistua moniin vaihteleviin tehtäviin: Vasta-aineiksi mahdollistamaan elimistölle vieraiden kappaleiden ja solujen, esimerkiksi bakteerien ja virusten, tuhoamisen, toksiineiksi, hormoneiksi, kuten insuliini ja glukagoni, jäätymisenestoproteiineiksi, soluväliaineen elastisiksi säikeiksi tai luminesenssin lähteiksi. Proteiineja muodostuu elimistössä DNA:n koodaamina aminohapoista translaatiossa.^[2]

Proteiineja voidaan luokitella eri tavoin, ja monet proteiinit kuuluvat useampaan kuin yhteen alla esitellyistä luokista. Näille luokille voi olla myös omat alaluokkansa.

Muoto ja liukoisuus

Muotoon ja liukoisuuten perustuen proteiinit voidaan jakaa

• kuitumaisiin proteiineihin. Näistä monet eivät ole vesiliukoisia, tai liukene muihinkaan liuottimiin, kuten orgaanisiin liuottimiin, laimeisiin happoihin ja emäksiin. Nämä ovat usein rakenneproteiineja, ja voivat olla elastisia. Esimerkkejä: kollageenit, elastiinit, keratiinit ja fibroiinit.^[3]
• globulaarisiin proteiineihin. Nämä ovat pallomaisia. Näistä monet ovat vesiliukoisia ja ovat myös entsyymeitä. Esimerkkejä: sytokromi C ja hemoglobiini.^[3]
• kalvoproteiineihin. Nämä ovat solujen kalvoihin kiinnittyneitä proteiineja, joiden liukoisuus vaihtelee tyypin mukaan. Esim. kalvoon löyhästi kiinnittyneet eli perifeeriset proteiinit ovat vesiliukoisia. Kalvoon upottautuneissa proteiineissa taas on selkeitä rasvaliukoisia osia kalvon läpäisevissä kohdissa.^[4]

Kemia

Kemiallisen rakenteen perusteella proteiinit voidaan jakaa

• yksinkertaisiin proteiineihin. Näissä ei ole kuin aminohappoja. Esimerkkejä: albumiinit, globuliinit, gluteliinit, prolamiinit (kuten gliadiini) ja protamiinit.^[3]
• heteroproteiineihin eli kompleksiproteiineihin eli konjugoituihin proteiineihin. Näiden rakenteessa on muitakin aineita, kuin aminohappoja. Heteroproteiinit voidaan jakaa edelleen mm. (lista ei ole täydellinen)
  • glyko- ja mukoproteiineihin. Näihin on sitoutunut hiilihydraatteja. Glykoproteiineissa on suhteessä vähän hiilihydraatteja – esimerkki: vasta-aineet. Mukoproteiineissa on suhteessa paljon hiilihydraatteja – esimerkkejä: ovomukoidi ja musiinit.^[3]
  • fosfoproteiineihin, joihin on sitoutunut fosfaatteja. Esimerkkejä: kaseiinit ja vitelliinit.^[3]
  • kromoproteiineihin. Näihin on sitoutunut niille värin antavia kromofeja prosteettiksi ryhmiksi. Esimerkkejä: myoglobiinit, hemoglobiinit ja kloroplastiinit (joissa on lehtivihreää).^[3]
  • nukleoproteiineihin. Näissä on nukleosidejä.^[3]
  • metalloproteiineihin. Näissä on metalli-ioneita. Esimerkkejä: hemoglobiinit, transferriinit ja keruloplasmiinit.^[3]
  • lipoproteiineihin. Näissä on lipidejä. Esimerkkejä: LDL- ja HDL-hiukkaset.^[3]

Toiminta

Toimintaan perustuen proteiinit voidaan jakaa mm. (lista ei ole täydellinen)

• entsyymeihin, joista lähes kaikki ovat globulaarisia. Nämä nopeuttavat (katalysoivat) ja mahdollistavat eliölle välttämättömiä kemiallisia reaktioita. Esimerkkejä: amylaasit, ureaasit ja katalaasit.^[3]
• kuljetin- eli transportteriproteiineihin. Nämä kuljettavat erilaisia aineita eliöissä. Esimerkki: hemoglobiini (kuljettaa veren happea ja hiilidioksia).^[3]
• ravinto- ja varastoproteiineihin. Nämä varastoivat aminohappoja tai muita aineita. Esimerkkejä: kaseiinit (varastoivat aminohappoja maidossa) ja ferritiinit (varastoivat eliöissä rautaa).^[3]
• rakenneproteiineihin, joista monet ovat kuitumaisia. Nämä muodostavat ja ylläpitävät eliön rakenteita kuten ihoa, kynsiä, höyheniä ja jänteitä. Esimerkkejä: kollageenit, elastiinit ja keratiinit.^[3]
• liikeproteiineihin. Nämä mahdollistavat eliön liikkeet. Esimerkkejä: aktiini, myosiini ja tubuliini.^[3]
• säätelyproteiineihin. Nämä osallistuvat fysiologisten ja solutoimintojen säätelyyn. Esimerkkejä: jotkin hormonit (kuten insuliini ja kasvuhormoni), G-proteiinit^[3] ja reseptorit.
• puolustusproteiineihin. Nämä suojaavat eliötä vaurioilta ja muilta eliöiltä. Esimerkkejä: vasta-aineet (ovat osa immuunipuolustusta), fibrinogeeni ja trombiini (2 jälkimmäistä osallistuvat veren hyytymiseen).^[3]
• myrkkyihin. Nämä ovat myös puolustusproteiineja. Esimerkkejä: risiini^[3] ja botuliini.

Muut

Proteiineja luokitellaan monin eri tavoin niiden kolmiulotteisen muodon eli laskostumistavan mukaan. Nämä luokittelumenetelmät ovat osin subjektiivisia. Yksi tällainen hyvin yleinen menetelmä on SCOP-tietokannan (eng. Structural Classification of Proteins) käyttämä tapa, jossa luokittelu suoritetaan osin manuaalisesti ja se vaatii asiantuntijuutta. SCOP-luokittelussa proteiinit jaetaan "taksoneihin" rakenteen perusteella. Taksonit ovat ylimmästä alimpaan: luokka, laskos, superperhe ja perhe. Luokka-taksonin luokkia ovat mm. vain α-kierteitä sisältävät proteiinit ja vain β-levyjä sisältävät proteiinit.^[5]

Entsyymien kohdalla yleinen ja yleispätevä luokittelutapa ovat niiden katalysoiman reaktion tyyppiin perustuvat EC-numerot.^[6]

Proteiineja luokitellaan myös niiden evoluutiohistorian perusteella. Tätä kehityshistoriaa tutkii fylogenetiikka, jossa eräs proteiinien kehityshistorian esitystapa ovat proteiinien "sukupuut" eli fylogeneettiset puut.^[7]

Proteiinit ovat tärkeitä ravintoaineita, joita ihmisen täytyy saada ruokavaliosta solujen rakennusaineiksi, lihasmassan ylläpitämiseksi sekä proteiinin aiheuttamien puutostilasairauksien välttämiseksi^[8]. Urheilua harrastavat ja raskaana olevat tarvitsevat tavanomaista enemmän proteiinia^[9].

Nautitun proteiinin hyväksikäyttöaste vaihtelee välillä 69–93 prosenttia. Proteiinin hyväksikäyttöaste riippuu siitä, onko kyseessä eläin- vai kasviproteiini, siitä, missä suhteessa nautitaan välttämättömiä aminohappoja sekä siitä, kuinka tasaisesti proteiinit jakautuvat päivän aterioiden kesken.^{[10] [11][12]}

Kasviproteiini imeytyy eläinproteiinia huonommin^[11][12]. Esimerkiksi papujen sisältämästä proteiinista vain 82 prosenttia imeytyy ihmisen elimistöön^[13]. Myös lihankorvikkeiden sisältämistä kasviproteiineista pilkkoutuneet peptidit liukenevat huonommin veteen, eivätkä imeydy soluihin yhtä hyvin kuin koostumukseltaan ja rakenteeltaan samanlaiset eläinperäiset peptidit^[14]. Monet viljat ja palkokasvit sisältävät lisäksi trypsiini-inhibiittoreiden, fytaattien ja tanniinien kaltaisia proteiinin ja aminohappojen sulavuutta heikentäviä antiravinteita^[12]. Eläinperäisen proteiinin nauttiminen edistää myös kasviproteiineja paremmin lihasten kasvua ja voimantuottoa esimerkiksi kalan ja lihan sisältämän kreatiinin ansiosta^[15][16].

Vuonna 2021 julkaistussa italialaistutkimuksessa havaittiin, että enemmän eläinproteiinia nauttivilla vanhuksilla oli pienempi kokonaiskuolleisuus ja sydänkuolleisuus kuin vähemmän nauttivilla. Sen sijaan nautitun kasviproteiinin määrän ei havaittu olevan yhteydessä kuolleisuuteen.^[17]

Ihmisen elimistö voi hyödyntää vain 20–40 grammaa proteiinia kerrallaan. Se ei kykene myöskään varastoimaan proteiineja hyvin.^[15][9] Ylimääräisen proteiinin hiiltä sisältävät osat poltetaan energiaksi ja typpeä sisältävät osat poistuvat virtsan mukana^[18]. Jos ihminen nauttii aminohappoja epäihanteellisessa suhteessa, niiden hajotessa syntyvä ylimääräinen typpi poistuu sulamattoman proteiinin tavoin ulosteen mukana. Myös aineenvaihdunnan yhteydessä syntyy typpeä, joka poistuu samalla tavalla. Ihmisen uloste sisältää typpeä ja sulamatonta proteiinia suolistobakteeriperäisen proteiinin lisäksi arviolta 2–25 prosenttia. Paljon proteiinia syövien uloste voi sisältää jopa kaksi kertaa enemmän nitriittiä kuin vähän syövien.^[10] Länsimaista ravintoa nauttivien suolistobakteerit hajottavat ravinnon sisältämiä proteiineja ennen kaikkea distaalisessa paksusuolen osassa, jolloin syntyy ammoniumin, amiinien, fenoleiden ja sulfidien kaltaisia haitallisia aineenvaihduntatuotteita^[19].

Ihmisillä ja lukemattomilla eri eläinlajeilla tehdyissä tutkimuksissa on havaittu, että elimistö osaa säädellä syödyn ravinnon määrää saadakseen sopivan määrän proteiinia. Tällä on suuri vaikutus painonhallinnassa. Jos syötävän ruoka-aineen proteiinipitoisuus on pieni, kylläisyys saavutetaan vasta, kun ruoka-ainetta on syöty niin paljon, että proteiinia on tullut tarpeeksi, mikä aiheuttaa lihomista. Jos taas ruoka-aineessa on liikaa proteiinia, sitä syödään niin vähän, että eläimet laihtuvat lopulta liikaa. Tämä vältetään siten, että pedot syövät saaliistaan toisinaan pelkkää rasvakudosta.^[20] Myöskään luonnonkansojen ruokavalio ei sisällä koskaan yli 45:tä energiaprosenttia proteiinia^[21].

Aminohappotasapaino

Proteiinien ravitsemuksellinen laatu määritellään sen mukaan, kuinka paljon ja missä suhteessa ne sisältävät ihmiselle välttämättömiä aminohappoja. Eläinkunnan proteiinit sisältävät liivatetta lukuun ottamatta kaikkia proteiinisynteesille välttämätöntä yhdeksää aminohappoa, joita ihmisen tulee saada päivittäisestä ravinnostaan. Kasvikunnan tuotteista vain soijapavuissa, perunassa, tattarissa, kvinoassa, amarantissa ja spiruliinassa katsotaan olevan niin paljon kaikkia välttämättömiä aminohappoja, että ne lasketaan kokonaisiksi proteiinin lähteiksi.^[22][23] Muista pavuista kuin soijapavuista puuttuvat metioniini- ja tryptofaani-nimiset aminohapot, minkä vuoksi on tärkeää syödä saman vuorokauden aikana riittävästi viljaa esimerkiksi leivän tai riisin muodossa^[24]. Soija sisältää kuitenkin eläinproteiinia vähemmän rikkipitoisia aminohappoja, kun viljoista taas puuttuu etenkin lysiiniä. Soijan täydentäminen viljalla lisää siten siitä rakentuvan proteiinin määrää^[13].

Yhdysvaltalainen lääkäri John McDougall huomautti tiedelehti Circulationin vuonna 2002 julkaisemassa artikkelissa, että myös esimerkiksi pelkän riisin, maissin, perunoiden tai papujen yhdistäminen vihanneksiin ja hedelmiin takasi 1950-luvulla suositellun vähimmäismäärän välttämättömiä aminohappoja.^[25] McDougallin omistamalle ruokavaliopalveluja markkinoivalle yhtiölle työskentelevä ravintoterapeutti Jeff Novick esitti vuonna 2013, että ihminen saisi 1950-luvulla suositellun määrän välttämättömiä aminohappoja, vaikka päivittäinen kaloritarve tyydytettäisiin pelkästään yhden vapaasti valitun prosessoimattoman kasvikunnan tuotteen avulla, kunhan kyseessä ei ole hedelmä. Kyseinen aminohapposuositus perustui 1950-luvulla tehtyyn tutkimukseen, jossa William Rosen tutkimusryhmä mittasi ihmisten päivittäin tarvitsemia aminohappomääriä, jonka jälkeen eniten aminohappoja tarvinneen koehenkilön tarve kerrottiin kahdella.^[26] Lopputulokseksi saatiin, että miesten päivittäiseen proteiinisynteesiin riittää ainakin 2,55 grammaa typpeä, mutta todennäköisesti vielä paljon vähemmän^[27].

Tarve ja saanti

Proteiinien tarve vaihtelee yksilöllisesti esimerkiksi iän ja fyysisen aktiivisuuden asteen mukaan^[28]. Ihmisten on havaittu nauttivan aiempaa enemmän proteiinia esimerkiksi siirtyessään fyysisesti kuormittaviin työtehtäviin^[29]. Myös urheilijoiden proteiinin tarve on tavallista suurempi^[30].

Ihmisen keskimääräisestä proteiinintarpeesta annetut arviot vaihtelevat. Vuonna 2003 julkaistun tieteellisen tutkimusyhteenvedon mukaan 18-65-vuotiaiden keskimääräinen proteiinintarve olisi 0,65 grammaa painokiloa kohti vuorokaudessa^[31]. Tämä luku näyttäisi olevan linjassa sen kanssa, että vuonna 2021 julkaistun yhdysvaltalaistutkimuksen mukaan kuolleisuus on muita suurempaa sillä väestönosalla, joka nauttii proteiinia alle 0,6 grammaa painokiloa kohden^[32].

WHO suositti vuonna 1974 turvallisen (eläinperäisen) proteiininsaannin tasoksi muun muassa typpitasapainosta laadittujen tutkimusten perusteella miehille 0,57 grammaa proteiinia/painokilo ja naisille 0,52 g/kg. Kyseisiä määriä pidettiin tuolloin riittävänä turvaamaan "lähes kaikkien" miesten ja naisten fysiologinen proteiinintarve.^[29] WHO:n asettama kansainvälinen asiantuntijapaneeli korotti riittävän saannin arvoa 0,83 grammaan vuonna 2007. Uusi arvo laskettiin sen mukaan, että se riittää kattamaan aikuisväestön proteiinintarpeen lähes 98 prosentissa tapauksia. Raskaana olevien ja imettävien naisten proteiinintarve on kuitenkin tätäkin suurempi.^[33]

Yhdysvaltain kansallisen lääketieteellisen akatemian mukaan 0,8 grammaa proteiinia painokiloa kohti päivässä riittää yleensä terveille ihmisille^[34]. Sama taho on määritellyt, että proteiinia voidaan nauttia 10–35 energiaprosenttia^[28], mikä vastaa 71,5 kiloa painavalla vähän liikkuvalla keski-ikäisellä miehellä 263-920 kilokalorin^[35] proteiiniannosta eli 66-230 grammaa proteiinia (esimerkiksi 350-1200 grammaa keskimääräistä sianlihaa). Kuusikymmentäneljä kiloa painavalla naisella vastaavat luvut olisivat 53-184 grammaa proteiinia ja 280-974 grammaa sianlihaa.^[36]

Ranskan terveysviranomaisten vuonna 2007 julkaisema selvitys päätyi kuitenkin huomattavasti suurempaan arvioon. Sen mukaan alle 60-vuotiaiden, ei-ylipainoisten, liikuntaa harrastamattomien, terveet munuaiset ja keskivertoenergiankulutuksen omaavien ihmisten proteiinintarve vaihtelisi välillä 0,83-2,2 grammaa/painokilo, mikä vastaa 10-27 energiaprosenttia^[37]. Suomalaisten ravitsemussuositusten mukaan proteiinin osuuden energiansaannista tulisi jäädä kuitenkin 10–20 energiaprosenttiin^[38]. Ravitsemusneuvottelukunta suosittelee tätä suurempaa saantia ainoastaan vanhuksille, joiden päivittäiseksi proteiininsaanniksi suositellaan 1,1–1,3 grammaa painokiloa kohden^[39] eli noin 80–100 grammaa päivässä^[40].

Urheilijoille suositellaan proteiinia 1,2-2,0 g/kg päivässä. Proteiinin saanti on hyvä jakaa pitkin päivää. Sopiva kerta-annos proteiinia urheilijalle on tavallisesti 20-40 g välillä.^[41][42][43]l

Proteiinien osuus työikäisten suomalaisten energiansaannista on nykyisin 17 energiaprosenttia^[35]. Suomalaisnaiset saavat ravinnostaan proteiinia keskimäärin 67 grammaa päivässä ja miehet 89 grammaa^[40]. Keskimäärin kaksi kolmasosaa Finravinto 2017 -tutkimukseen osallistuneiden nauttimasta proteiinista tuli eläinkunnan tuotteista. Liha ja lihajalosteet olivat miehillä ylivoimaisesti suurin yksittäinen proteiininlähde, ja naisetkin saivat lihasta lähes yhtä paljon proteiinia kuin maitotuotteista.^[44]

Nuorten yhdysvaltalaisten aikuisten proteiininsaanti oli 2000-luvun alussa keskimäärin 91 grammaa päivässä vaihteluvälin ollessa 69-113 grammaa. Vanhemmat ikäryhmät kuluttivat keskimärin 66 grammaa päivässä vaihteluvälin ollessa 49-83 grammaa.^[45]

Metsästäjä-keräilijä-heimojen jäsenten perinteiseen ravintoon kuuluu yleensä länsimaista ruokavaliota enemmän proteiineja etenkin, jos he asuvat pohjoisessa. Proteiinit saattavat muodostaa tällöin jopa 35–40 energiaprosenttia ruokavalion kaloreista loppujen tullessa lähinnä rasvasta.^[46]

Esimerkiksi broilerin ja muiden maaeläinten liha, juusto, kala, pähkinät ja kananmuna ovat hyviä proteiininlähteitä. Soijassa ja muissa palkokasveissa on runsaasti tai runsaahkosti kasviproteiinia, mutta se imeytyy eläinproteiinia huonommin. Myös viljasta valmistetut tuotteet, kuten leipä ja pasta, sisältävät jonkin verran tai runsaahkosti proteiinia. Hedelmien ja vihannesten proteiinipitoisuus on yleensä hyvin pieni.^[11][12]

Kypsien elintarvikkeiden proteiinipitoisuuksia (HUOM: kasviproteiinit ovat vaikeammin elimistön hyödynnettävissä):

Puute

Proteiinien liian vähäisestä saannista voi olla vakavia seurauksia. Esimerkiksi kehitysmaissa yleinen kvašiorkor on pienillä lapsilla esiintyvä proteiinin puutteellisesta saannista aiheutuva vakava sairaus. Toinen tunnettu proteiininpuutostauti marasmi johtuu riittämättömästä energian ja proteiinin saannista. Oireina ovat lihasten heikkeneminen, kasvun pysähtyminen sekä kehon kyvyttömyys säilyttää lämpöä.

Eläinperäisen ravinnon liian pieni osuus pieni- ja keskituloisissa maissa aiheuttaa muun muassa pienikasvuisuutta ja kognitiivisen kehityksen häiriöitä^[76]. Vuonna 2014 julkaistussa japanilaistutkimuksessa havaittiin, että niukasti proteiinia nauttineiden ikääntyvien miesten kyky toimia älyllisesti, sosiaalisesti sekä arkipäivän askareissa heikkeni 40 prosenttia nopeammin kuin eniten proteiinia nauttivilla. Naisilla ei vastaavia eroja kuitenkaan havaittu.^[77]

Tutkija Anthony McMichaelin mukaan köyhien maiden asukkaiden pitäisi voida kasvattaa lihankulutustaan kohti 90 gramman päiväannosta riittävän proteiininsaannin turvaamiseksi^[78].

Liikasaanti

Ravinnon sisältämä proteiini alkaa tuottaa terveillä ihmisiä haittoja yleensä vasta silloin, kun sitä nautitaan yli 4 grammaa painokiloa kohti^[15]. Munuaisten vajaatoimintaa sairastavien kohdalla kuolleisuus alkaa kuitenkin nousta jo silloin, kun proteiininsaanti ylittää tason 1,4 grammaa/painokilo^[32].

Ihmisen ruokavaliossa ei saa olla niin paljon proteiinia, etteivät munuaiset kykene poistamaan elimistöstä kaikkea sen sisältämää sisältämää typpeä^[79]. Liiallinen proteiinien syönti lisää myös myös janoa ja virtsaneritystä, mikä saattaa aiheuttaa kehon kuivumista tai rasittaa munuaisia. Runsas proteiinien saanti lisää myös jonkin verran kalsiumin erittymistä virtsaan.^[80]

Vuonna 2022 julkaistussa tieteellisten tutkimusten yhteenvedossa havaittiin että Aasian maiden asukkailla on havaittavissa korrelaatiota runsaan proteiininsaannin ja tulehduksellisten suolistosairauksien välillä. Muiden maiden väestöillä ei kuitenkaan näyttäisi olevan samanlaista yhteyttä, minkä vuoksi tutkijat epäilevät, että myös aasialaisilla havaittu yhteys selittyisi sittenkin jollain muulla tekijällä kuin proteiinin määrällä.^[81]

Vuonna 2020 julkaistussa yhdysvaltalaistutkimuksessa havaittiin, että siltä viidenneksellä, joka nautti eniten etenkin lihassa ja maidossa esiintyvien metioniinin ja kysteiinin kaltaisia rikkipitoisia aminohappoja, löytyi enemmän sydän ja verisuonitautiriskistä kieliviä biomarkkereita. Heidän paastoveren sokeri- ja insuliinipitoisuutensa oli 22 prosenttia ja tulehduksesta kertova CRP-arvo 9 prosenttia suurempi kuin vähiten em. aminohappoja saavalla väestöviidenneksellä. Tutkimuksessa ei kyetty kuitenkaan huomioimaan sitä, että ensin mainitulla ryhmällä oli myös epäterveellisempi ruokavalio.^[82]

Proteiinisynteesi käynnistyy kun jokin geeni aktivoituu sen säätelyalueeseen kiinnittyneiden proteiinimolekyylien avulla. RNA-polymeraasientsyymi rakentaa lähetti-RNA:n tumassa transkriptiossa (RNA-synteesissä). Eli entsyymit aukaisevat DNA:n kaksoiskierteen ja nukleotidien vetysidokset katkeavat hetkellisesti. Geenin luenta alkaa, kun RNA-polymeraasientsyymi kiinnittyy geenin promoottoriosaan. RNA-polymeraasi etenee emäspariperiaatteen mukaisesti nukleotidi kerrallaan. Lähetti-RNA:n valmistuessa DNA sulkeutuu taas kaksoiskierteeksi. Näin valmistuu esiaste-RNA, jossa ovat mukana myöskin geenin intronialueet.

Silmukoinnissa esiaste-RNA:sta tehdään lähetti-RNA:ta. Intronialueet ”silmukoidaan” pois entsyymeillä ja valmis lähetti-RNA (yleensä 1 000–1 500 nukleotidia) lähetetään tumahuokosten kautta solulimaan.

Solulimassa lähetti-RNA kulkeutuu ribosomin pinnalle ja kulkeutuu sen pinnalla kunnes kohtaa aloituskolmikon, joka on AUG. Lähetin sisältämä ohje tulkitaan 3 emäksen joukkoina emäspariperiaatteen mukaisesti. DNA:ssa on neljä erilaista aminohappoa, joten emäskolmikkoja on mahdollista rakentua 64 erilaista. Aloituskolmikon jälkeen: järjestyksessä jokaista kolmikkoa vastaava siirtäjä-RNA (toisessa päässä vastinemäskolmikko ja toisessa sitä vastaava aminohappo) kiinnittyy kolmikkoon ja alkaa näin rakentamaan aminohappojen järjestystä. Oikea aminohappo kiinnittyy peptidisidoksella aminohappoketjuun. Lähetti-RNA liikkuu ribosomia pitkin kunnes saavuttaa lopetuskolmikon ja irtoaa ribosomista. Aminohappoketju eli polypeptidi on noin 100–1 000 aminohappoa. Lopuksi entsyymit pilkkovat lähetti RNA:n nukleotideiksi ja aminohappoketju saa sen primaari- ,sekundaari- ,tertiaari- ja kvartaarirakenteensa.

Pääartikkeli: proteiinin rakenne

Proteiinien rakennetta luokitellaan neljällä tasolla:^[83]

• Primaarirakenne on aminohappojen järjestys polypeptidiketjussa. Aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksin.
• Sekundaarirakenteella viitataan muun muassa proteiinin muotoon vaikuttaviin rikkisiltoihin ja vetysidoksiin, joilla on vaikutusta atomien järjestykseen polypeptidiketjun selkärangassa. Tunnetuimmat sekundaarirakenteet ovat α-kierteet eli α-heliksit ja β-laskokset eli β-levyt (lamellit). α-heliksi on yleinen rakenne globulaarisilla proteiineilla.
• Tertiaarirakenne tarkoittaa proteiinin avaruudellista rakennetta kokonaisuudessaan. Tertiaarirakenteen muodostumiselle tärkeitä ovat etenkin vetysidokset ja rikkisillat. Proteiinin denaturoituessa lämpötilan tai kemikaalin vaikutuksesta sen tertiaarirakenne hajoaa.
• Kvartaarirakenne tarkoittaa usean aminohappoketjun ryhmittymää. Esimerkiksi hemoglobiini on neljän yhteenliittyneen proteiinin muodostama tetrameeri.

Edellä mainittujen rakenteiden lisäksi löyhempänä rakenteena voidaan pitää erilaisia proteiinien muodostamia toiminnallisia komplekseja, kuten DNA:n replikaatiosta vastaava kompleksi. Kompleksin osat ovat erillisiä proteiineja.

Proteiinit ovat niin pieniä, ettei niiden rakennetta voida tutkia tavallisella valomikroskoopilla. Proteiinien tai proteiinikompleksien karkea rakenne voidaan selvittää elektronikryomikroskopialla. Proteiinien atomitason rakenne saadaan selville röntgenkristallografialla tai ydinmagneettisella resonanssispektroskopialla (NMR-spektroskopia). Proteiinien röntgenkristallografista tutkimusta varten proteiini on kiteytettävä, mikä on usein työlästä ja vaikeaa. Kiteytetyn proteiinin muoto voi lisäksi olla erilainen kuin luonnollisessa tilassa. NMR-tekniikassa proteiinit ovat vapaita liikkumaan toisin kuin kiteessä, mutta sillä saadaan selville vain pienten proteiinien tai peptidien rakenne tarkasti. Rakennetta voidaan myös estimoida erilaisten ohjelmien avulla, kun aminohapposekvenssi tunnetaan.

Proteiinien kolmiulotteiset rakenteet tallennetaan Protein Data Bank -tietokantaan.

Proteiinit menettävät rakenteensa eli denaturoituvat, jos ne joutuvat niille epäsuotuisiin oloihin, esimerkiksi kuumaan lämpötilaan tai hyvin happamiin tai emäksisiin olosuhteisiin. Myös alkoholit ja suuri suolapitoisuus voivat denaturoida proteiineja. Proteiinien denaturoituessa ne menettävät funktionsa ja toimintakykynsä. Denaturaatio voi olla pysyvää tai väliaikaista. Ihmisen proteiinit voivat denaturoitua, jos elimistön lämpötila nousee yli 42 asteeseen. Denaturaation vastareaktio on renaturaatio, jossa proteiinit saavat takaisin rakenteensa. Yli 42 asteen kuume aiheuttaa ihmiskehon proteiinien denaturoitumista, kuume harvoin kohoaa näin korkeaksi, mutta sellaisessa tapauksessa potilasta täytyy jäähdyttää esimerkiksi asettamalla hänet kylmävetiseen kylpyammeeseen. Aivojen proteiinien denaturoituminen vaikuttaa pysyvästi ihmisen aivotoimintaan.

Denaturaatiota käytetään hyväksi ruoan, muun muassa juustojen, lihan ja kananmunien, valmistuksessa.

Tämä artikkeli tai sen osa on käännetty tai siihen on haettu tietoja muunkielisen Wikipedian artikkelista.
Alkuperäinen artikkeli: en:Protein

Nykyisin proteiineina tunnettuja aineita tutkivat jo 1700-luvulla muun muassa Beccari, Parmentier, Berthollet ja Antoine Fourcroy. He pitivät nämä aineet muista erottavana tuntomerkkinä erityisesti sitä, että ne koaguloituvat tai saostuvat kuumassa tai happojen vaikutuksesta.^[84] Heidän tutkimiaan proteiineja olivat muun muassa munanvalkuainen, veren seerumialbumiini, fibriini ja vehnän gluteeni.

Tarkemmin proteiineja tutki 1800-luvulla hollantilainen kemisti Gerardus Mulder^[85] Hän selvitti monien yleisten proteiinien alkuainekoostumuksen ja totesi, että melkein kaikilla proteiineilla oli sama empiirinen kaava, C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀P₁S₁.^[86] Tästä hän päätteli, että kaikki proteiinit koostuisivat samanlaisista, hyvin suurista molekyyleistä. Mulder tunnisti myös joukon proteiinien hajotessa syntyviä aineita kuten aminohappo leusiinin, jolle hän esitti lähes oikean molekyylipainon 131 atomimassayksikköä.^[86]

Nimen proteiini näille aineille antoi Mulderin työtoverina toiminut ruotsalainen kemisti Jöns Jacob Berzelius vuonna 1838.^[87] Sana on johdettu kreikan kielen sanasta πρώτειος (proteios), joka merkitsee "ensisijaista",^[88] "johtavaa" tai "edellä seisovaa".^[89] Aikaisemmin näistä aineista oli käytetty muun muassa nimiä "albumiinit" tai "alnumiiniset materiaalit", saksaksi Eiweisskörper ("munanvalkuaisaineet"),^[89] mistä myös suomenkielinen nimitys valkuaisaineet on peräisin.

Varhaiset ravitsemustieteilijät kuten saksalainen Carl von Voit pitivät proteiinia kaikkein tärkeimpänä ravintoaineena ruumiinrakenteen ylläpitämiseksi, sillä yleisesti uskottiin, että "liha tekee lihaa.".^[90] Karl Heinrich Ritthausen laajensi tunnettujen proteiinilaatujen joukkoja tunnistaessaan glutamiinihapon. Thomas Burr Osborne laati Connectitutin maatalouden koeasemalla yksityiskohtaisen yhteenvedon kasviproteiineista. Yhdessä Lafayette Mendelin kanssa ja soveltaen Liebigin minimilakia laboratoriorottien ruokintaan hän tunnisti ravitsemuksen kannalta välttämättömät aminohapot. Työtä jatkoi ja sen tuloksia julkaisi William Cumming Rose. Vuonna 1902 Franz Hofmeister ja Hermann Emil Fischer osoittivat tutkimuksillaan, että proteiinit ovat rakenteeltaan aminohapoista koostuvia polypeptideja^[91][92] Proteiinien keskeinen merkitys elävien olentojen entsyymeinä kävi selväksi vasta, kun James B. Sumner vuonna 1926 osoitti, että ureaasi-entsyymi on proteiini.^[93]

Useimpia proteiineja on vaikea eristää puhtaina suuria määriä, minkä vuoksi varhaisten biokemistien oli vaikea tutkia niitä. Siksi varhainen tutkimus keskittyikin niihin proteiineihin, joita on muita helpompi eristää puhtaina ja joita on muun muassa veressä, munanvalkuaisessa, erilaisissa toksiineissa ja ruoansulatusentsyymeissä, joita oli saatavissa teurastamoista. Armour Hot Dog Co. eristi 1950-luvulla kilogramman verran puhdasta naudan haimasta saatua ribonukleaasi A:ta ja tarjosi sitä tutkijoille vapaasti saatavaksi. Tämän vuoksi ribonukleaasi A:sta tulikin seuraaviksi vuosikymmeniksi keskeinen biokemiallisten tutkimusten kohde.^[86]

Linus Pauling esitti ensimmäisenä, että tavallisten proteiinien sekundaarirakenne perustuu vetysidoksiin, mitä ajatusta William Astbury vuonna 1933 kehitti edelleen.^[94] Walter Kauzmannin myöhemmät denaturoitumista koskevat tutkimukset,^[95][96] jotka osittain perustuivat Kaj Linderstrøm-Langin aikaisempiin tutkimuksiin,^[97] selvittivät proteiinien laskostumisen ja hydrofobisten vuorovaikutusten välittämät rakenteet.

Ensimmäinen proteiini, jonka aminohappojärjestys selvitettiin, oli insuliini, jonka osalta asian selvitti Frederick Sanger vuonna 1949. Selvittäessään aminohappojen järjestyksen hän osoitti myös lopullisesti, että proteiinimolekyylit ovat aminohappojen lineaarisia polymeerejä, eivät haarautuneita ketjuja, kolloideja tai sykloleja^[98] Tästä saavutuksestaan hän sai vuonna 1958 Nobelin kemianpalkinnon.^[99]

Ensimmäiset proteiinit, joiden kolmiulotteinen rakenne selvitettiin, olivat hemoglobiini ja myoglobiini, joista edellisen rakenteen selvitti Max Perutz, jälkimmäisen John Kendrew, molemmat vuonna 1958.^[100][101] 2018 loppuun mennessä Protein Data Bankiin on kerätty 136 896 proteiinin atomirakenteet.^[102] Viime aikoina atomien sijainteja toistensa suhteen molekyyleissä on tutkittu kryoelektronimikroskopialla,^[103] ja pienten proteiinien osalta niitä on voitu myös laskennallisesti ennustaa.^[104]

• Proteiinisynteesi

• E Buxbaum: Fundamentals of protein structure and function. Springer, 2007. ISBN 9780387263526.

Viitteet

Wikimedia Commonsissa on kuvia tai muita tiedostoja aiheesta Proteiini.

• Opetus.tv: Kemian etäopiskeluympäristö, Proteiinit (rakenne)
• Fineli:Proteiinin lähteet ruoka-aineissa
• Protein Data Bank (Arkistoitu – Internet Archive) (englanniksi)