Thiorédoxine
Une thiorédoxine est une enzyme d'oxydoréduction dont on trouve plusieurs variantes dans pratiquement toutes les cellules vivantes, où elle joue un rôle important à plusieurs niveaux du métabolisme. Chez l'homme, elle est codée par le gène TXN situé sur le chromosome 9 humain[3]. Toute mutation induisant une perte fonctionnelle sur l'un des deux gènes codant la thiorédoxine chez l'homme est létale dès le stade embryonnaire à quatre cellules.
| Thiorédoxine | ||
 Thiorédoxine humaine réduite (PDB 3TRX[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | TXN | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 9q31.3 | |
| Masse moléculaire | 11 737 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 105 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La thiorédoxine joue un rôle crucial dans le métabolisme humain, rôle qui n'est pas entièrement élucidé, notamment dans la réponse aux traitements médicaux vis-à-vis des dérivés réactifs de l'oxygène (DRO). Dans la cellule végétale, la thiorédoxine intervient dans un large éventail de fonctions biologiques, depuis la photosynthèse jusqu'à la croissance cellulaire en passant par la floraison et la germination des graines. Elle semble également impliquée dans la communication intercellulaire[4].
Fonctionnement
La thiorédoxine est une enzyme agissant comme antioxydant en facilitant la réduction d'autres protéines par formation de ponts disulfure entre résidus cystéine. C'est la raison pour laquelle on la trouve dans presque toutes les cellules ; elle est notamment indispensable aux mammifères[5],[6].
Il s'agit d'une petite protéine de 12 kDa de la classe des oxydoréductases dont le site actif est caractérisé par deux résidus cystéine, séparés par deux acides aminés généralement hydrophobes, qui se font face et peuvent former un résidu cystine par oxydation des deux groupes fonctionnels thiol en pont disulfure :
2 H+ + 2 e− +
Thiorédoxine réduite Thiorédoxine oxydée
Les thiorédoxines sont maintenues à l'état réduit par une enzyme, la thiorédoxine réductase, qui fonctionne en deux temps avec la NADPH + H+ via la FAD :
- (1) Thiorédoxine réductase-S2 + NADPH + H+ → Thiorédoxine réductase-(SH)2 + NADP+
- (2) Thiorédoxine-S2 + Thiorédoxine réductase-(SH)2 → Thiorédoxine-(SH)2 + Thiorédoxine réductase-S2
De très nombreux substrats ont été identifiés in vitro pour la thiorédoxine, tels que la ribonucléase, les hormones gonadotrophines chorioniques, les facteurs de coagulation, le récepteur des glucocorticoïdes et l'insuline ; la réduction de l'insuline est traditionnellement utilisée comme test de l'activité de la thiorédoxine[7].
Notes et références
Voir aussi
- Rubisco, une enzyme clé du cycle de Calvin régulée notamment par la thiorédoxine.
