Лізоцим

Лізоцим (англ. Lysozyme), мурамідаза або N-ацетилмурамідклікангідролаза (КФ 3.2.1.17) — білок, який кодується геном LYZ, розташованим у людини на довгому плечі 12-ї хромосоми.[1][2][3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 148 амінокислот, а молекулярна маса — 16 537[4].

Лізоцим
Ідентифікатори
СимволиGlyco_hydro_22_lysIPR000974lysozymeLysozyme1,4-N-AcetylmuramidaseDelvozymeGlobulin G1Lydium-KLPMucopeptide glucohydrolaseMuramidaseN,O-DiacetylmuramidasePeptidoglycan N-acetylmuramoylhydrolasemucopeptide N-acetylmuramoylhydrolase
Зовнішні ІДOMIM: 105200 GeneCards: [1]
Ортологи
ВидиЛюдинаМиша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
н/д
н/д
RefSeq (білок)
н/д
н/д
Локус (UCSC)н/дн/д
PubMed searchн/дн/д
Вікідані
Див./Ред. для людей
Послідовність амінокислот

Цей білок є ферментом, що руйнує клітинну стінку бактерій шляхом каталізу реакції гідролізу 1,4-бета-зв'язків між залишками N-ацетилмурамової кислоти і N-ацетил-D-глюкозаміном у складі гліканового ланцюжка пептидоглікану та між залишками N-ацетил-D-глюкозаміну в складі хітодекстрину. Лізоцим у великій кількості міститься в багатьох секретах тварин, таких як сльози, слина і слиз. Лізоцим також міститься у цитоплазмених гранулах поліморфоядерних нейтрофілів. У великій кількості цей фермент також присутній у білках яєць. Лізоцими C-типу близько пов'язані з альфа-лактальбуміном як за нуклеотидною послідовністю генів, так і за своєю структурою, що робить їх членами однієї родини.

Лізоцим відкрив 1921 року Александер Флемінг (першовідкривач пеніциліну). Він помістив на тверде агаризоване середовище трохи слизу із носа, а через кілька тижнів помітив, що ріст бактерій навколо слизу був пригнічений. Пізніше вчений виділив саму антибактерійну речовину — лізоцим[5].

Література

Примітки

Див. також