Proteáza

Skupiny podle místa štěpení bílkoviny

Podle místa štěpení bílkovin se dělí na endoproteázy, které hrají nejvýznamnější úlohu při ovlivňování chemických reakcí uvnitř organismu, a na méně četné exoproteázy:

• Endoproteázy štěpí bílkoviny uvnitř peptidického řetězce a narušují jeho terciární strukturu (například trypsin, chymotrypsin, pepsin)
• Exoproteázy odštěpují aminokyseliny od terminálních konců bílkovin (například karboxypeptidáza)

Skupiny podle katalytických skupin

Endoproteázy se dělí podle katalytických skupin přítomných v místě působení proteázy na bílkovinu na šest skupin:

1. Cysteinové proteázy: katepsiny, calpainy, papain, cathepsin-Z-like proteáza
2. Serinové proteázy: chymotrypsin, trypsin, elastáza, trombin
3. Treoninové proteázy
4. Metaloproteázy
5. Glutamátové proteázy
6. Aspartátové proteázy: pepsin, chymosin, renin, katepsin D

Skupiny podle optimálního pH

Alternativně mohou být proteázy klasifikovány podle optimálního pH, při kterém jsou aktivní:

• Alkalické proteázy (nebo bazické proteázy) - jsou aktivní při pH větším než 7
• Kyselé proteázy - jsou aktivní při pH menším než 7
• Neutrální proteázy - jsou aktivní při pH rovném 7

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Katalýzy je dosaženo jedním ze dvou mechanismů:

• Proteázy aktivují molekulu vody, která provádí nukleofilní útok na peptidovou vazbu, aby ji hydrolyzovala (aspartátové, glutamové a metaloproteázy).
• Proteázy používají nukleofilní zbytek, který provádí nukleofilní útok. Nukleofilní zbytek kovalentně spojuje proteázu s bílkovinou a uvolňuje první polovinu produktu. Tento kovalentní meziprodukt acyl-enzymu je pak hydrolyzován aktivovanou vodou, aby dokončil katalýzu uvolněním druhé poloviny produktu a regenerací volného enzymu (serinové, threoninové a cysteinové proteázy).

Hlavní funkcí proteáz v organismu je štěpit bílkoviny. Při této reakci hydrolyzují peptidické vazby mezi aminokyselinami, které tvoří bílkovinu. Tato reakce má velký význam pro celou řadu relativně nesouvisejících procesů v organismech, které je schopna ovlivňovat.

K nejdůležitějším funkcím patří účast při zánětech, katabolismu (rozpad starých bílkovin) a apoptóze (programová buněčná smrt), tedy při mechanismech sloužících k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk. Proteázy kontrolují koagulaci (srážlivost), některé neurofyziologické pochody, trávení bílkovinné potravy, ale i spojení spermie s vajíčkem.

Proteázy jsou všudypřítomné, neboť se nacházejí ve všech tkáních a buňkách všech organismů. Rozlišují se podle místa působení na intracelulární a extracelulární.

Intracelulární proteázy provádějí širokou škálu úkolů v buňkách a regulují tak obsah bílkovin v buňce. Pokud již bílkoviny nejsou potřebné nebo jsou poškozené, jsou rozkládány proteázami v lyzozomech.

Extracelulárně vylučované proteázy se nacházejí hlavně v zažívacím traktu, kde katalyzují hydrolytické štěpení potravy. Nacházejí se však také v jiných extracelulárních tekutinách, kde plní vysoce specifické úkoly, jako jsou proteázy systému koagulace krve, komplementového nebo fibrinolytického systému.

Proteázy se uplatňují při léčbě metabolického syndromu, který souvisí s koagulačním a zánětlivým stavem organismu. Pozitivní terapeutický vliv perorálně podávaných proteáz na zánět je znám již od poloviny 20. století a dále se zkoumá. Některé proteázy se tak používají při zánětlivých onemocněních nebo při hojení ran.

Proteázy a další enzymy mohou být také v detergentech, aby zvýšily jejich účinnost při rozkladu znečisťujících látek.

V tomto článku byly použity překlady textů z článků Protease na anglické Wikipedii a Peptidasen na německé Wikipedii.

• Obrázky, zvuky či videa k tématu proteáza na Wikimedia Commons