α-Catenin
α-Catenin ist ein Strukturprotein in Zellkontakten.[1][2] Es wurde immer vermutet, dass α-Catenin in Adhärenskontakten als Verbindungsstelle zwischen β-Catenin und den Aktinfilamenten des Zytoskeletts fungiert,[3] obwohl ein solcher Proteinkomplex noch nie isoliert wurde. Tatsächlich hat man herausgefunden, dass α-Catenin niemals mit den Aktinfilamten und dem E-Cadherin-β-Catenin-Komplex gleichzeitig verbunden ist, sondern eine sehr viel dynamischere Verbindung mit beiden eingeht.[4] Das hängt damit zusammen, dass α-Catenin sowohl als Mono- als auch als Dimer vorliegen kann, und α-Catenin-Monomer eher an den E-Cadherin-β-Catenin-Komplex und α-Catenin-Dimer eher an die Aktinfilamente bindet.[5]
| Catenin | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1H6G | ||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 906 Aminosäuren, 100071 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1495 | 12385 |
| UniProt | P35221 | P26231 |
| PubMed-Suche | 1495 | 12385 |
Darüber hinaus beeinflusst α-Catenin entscheidend die Struktur des Aktinfilaments. Das geschieht wahrscheinlich dadurch, indem es mit dem Arp 2/3-Komplex um Bindungen mit dem Aktinfilament konkurriert.[5]
Klinischer Bezug
α-Catenin stand im Verdacht bei der Metastasierung von Tumoren beteiligt zu sein, indem eine niedrigere Expression von α-Catenin die Adhäsion von Zellen herabsetzen könnte.[6] Ein Zusammenhang zwischen der Häufigkeit von Metastasen und der Expression von α-Catenin allein gilt inzwischen als widerlegt, dafür haben sich andere Beziehungen ergeben: α-Catenin korreliert negativ mit dem Prostatakarzinom-spezifischen Antigen (PSA)[7] und schwächt die Immunreaktion des Körpers auf den Tumor. Darüber hinaus könnte eine verringerte Expression von α-, β-, γ-Catenin oder E-Cadherin auch die Expression der drei anderen Proteine verändern. Eine verminderte Expression aller vier Proteine wiederum korreliert schon mit einer erhöhten Gefahr für Metastasen.[8]
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
