FGAM-Synthase

Protein

Die FGAM-Synthase (FGAMS) (auch FGARAT; formal: Phosphoribosylformylglycinamidin-Synthase) ist das Enzym, das in allen Lebewesen den vierten Schritt der Purinbiosynthese katalysiert, nämlich die Umwandlung von FGAR (ein Keton) zu FGAM (ein Imin). Die FGAMS in den meisten gramnegativen Bakterien und Eukaryoten ist ein großes Protein, das aus drei Domänen (N-terminal, FGAMS, Glutaminase) besteht, während es sich bei grampositiven Bakterien und Archaeen um einen Komplex aus drei Einzelproteinen handelt. Das für das menschliche Enzym codierende Gen wurde 1999 identifiziert.[1][2][3]

Phosphoribosylformylglycinamidin-Synthase
Andere Namen
  • FGAM-Synthase
  • FGAMS
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur1338 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-NamePFAS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie6.3.5.3Ligase
ReaktionsartKeton-Imin-Umwandlung
SubstratFGAR + Glutamin + ATP + H2O
ProdukteFGAM + Glutamat + ADP + Pi
Vorkommen
Homologie-FamilieHovergen
Übergeordnetes TaxonLebewesen
Orthologe
MenschHausmaus
Entrez5198237823
EnsemblENSG00000178921ENSMUSG00000020899
UniProtO15067Q5SUR0
Refseq (mRNA)NM_012393NM_001159519
Refseq (Protein)NP_036525NP_001152991
Genlocus Chr 17: 8.25 – 8.27 Mb Chr 11: 68.99 – 69.01 Mb
PubMed-Suche5198237823

Katalysierte Reaktion

+ + ATP + H2O  
  + + ADP + Pi

Phosphoribosylformylglycinamid (FGAR) und Glutamin werden zu Phosphoribosylformylglycinamidin (FGAM) und Glutaminsäure umgesetzt.

Einzelnachweise

Weblinks

Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien