Sorbitdehydrogenase

Sorbitdehydrogenase
	Bändermodell des Tetramer, NAD und Zink als Kalotten, nach PDB 1PL8
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	356 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Zink, NAD
Bezeichner
Gen-Name	SORD
Externe IDs	OMIM: 182500; UniProt: Q00796;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.14, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Oxidation
Substrat	Sorbit + NAD+
Produkte	Fructose + NADH
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
	Orthologe

Sorbitdehydrogenase (Sdh) (Gen: SORD) ist der Name für Enzyme, die Sorbit zu Fructose umwandeln. Dies ist der zweite Schritt im Polyolweg, der von Zellen benutzt wird, um ohne ATP-Verbrauch Fructose aus Glucose herzustellen. Jedes Lebewesen benutzt Sdh. In Säugetieren ist das Enzym in allen Gewebetypen aktiv.^[1]^[2]

Es gibt Hinweise darauf, dass Polymorphismen im SORD-Gen mit Retikulopathie bei Diabetes mellitus Typ 2 assoziiert sind. Sdh-Hemmer (oder auch Aldosereduktase-Hemmer) können das Auftreten neurologischer und ophthalmologischer Probleme bei Diabetes verhindern und sind daher interessant als potenzielle Arzneistoffe.^[3]^[4]^[5] Darüber hinaus können SORD Mutationen auch eine Neuropathie vom Charcot-Marie-Tooth Typ 2 auslösen.^[6]

Struktur und Funktion

Sdh bildet ein komplexes Tetramer, das durch ein Netz von Wasserstoffbrücken seine spezielle Form erhält. Dieser Mechanismus hat sich bei allen Säugetieren erhalten und ist essenziell für die Funktion des Enzyms.^[7]

Die katalysierte Reaktion:

+ NAD(P)⁺ ⇔ + NAD(P)H/H⁺