Матриксная металлопротеиназа

Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]

Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.

Гены

ГенНазваниеЛокализацияОписание
MMP1Внутритканевая коллагеназасекретируемая
MMP2Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназасекретируемая
MMP3Стромелизин 1секретируемая
MMP7Матрелизин, PUMP 1секретируемая
MMP8Нейтрофильная коллагеназасекретируемая
MMP9Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназасекретируемаяможет играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
MMP10Стромелизин 2секретируемая
MMP11Стромелизин 3секретируемаяMMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP.
MMP12Металлоэластаза макрофаговсекретируемая
MMP13Коллагеназа 3секретируемая
MMP14MT1-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP15MT2-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP16MT3-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP17MT4-MMPмембранно-ассоциируемаяglycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP18Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа-Человеческих ортологов не обнаружено
MMP19RASI-1, иногда также стромелизин-4-
MMP20Энамелизинсекретируемая
MMP21X-MMPсекретируемая
MMP23ACA-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-II transmembrane cysteine array
MMP23B-мембранно-ассоциируемаяtype-II transmembrane cysteine array
MMP24MT5-MMPмембранно-ассоциируемаяtype-I transmembrane MMP
MMP25MT6-MMPмембранно-ассоциируемаяglycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26Матрилизин-2, эндометаза-
MMP27MMP-22, C-MMP-
MMP28ЭпилизинсекретируемаяОткрыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2]

См. также

Примечания

Ссылки