Гем а
Гем а — вид гема, координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.
гем а | |
---|---|
| |
Общие | |
Традиционные названия | Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин |
Хим. формула | C49H56O6N4Fe |
Рац. формула | C49H56O6N4Fe |
Физические свойства | |
Молярная масса | 852.837 г/моль |
Классификация | |
Рег. номер CAS | 18535-39-2 |
PubChem | 5288529 |
SMILES | |
InChI | |
ChEBI | 24479 |
ChemSpider | 21106444 |
Безопасность | |
NFPA 704 | |
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное. | |
Медиафайлы на Викискладе |
Связь с другими гемами
Гем а отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем а похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гем а О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема а, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерного магнитного резонанса и инфракрасной спектроскопии, была опубликована в 1975 году[1].
История
Гем а был впервые изолирован немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротеина цитохром c-оксидазы[2].
Стереохимия
До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема а был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S-конфигурации[3].
Как и гем b, гем а обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится в гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с-оксидазе[4].
Гем а в цитохром-оксидазе с(ЦСО) крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]
Примером металлопротеина, содержащего гем а, является цитохром с-оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем а на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема а в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом[5]. Кроме того, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также с ионами меди и близко расположенным цитохромом с.
Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с-оксидазой. ЦСО, по-видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство[6].
См. также
- Гемопротеин
- Цитохром с-оксидаза (IV комплекс цепи клеточного дыхания)