Flavoprotein
Flavoproteini su proteini koji sadrže nukleinskokiselinski derivat riboflavin.
| Flavoprotein | |
|---|---|
 FMN vezujući protein atal-3 | |
| Identifikatori | |
| Simbol | Flavoprotein |
Flavoproteini su uključeni u široku lepezu bioloških procesa, uključujući uklanjanje radikala koji doprinose oksidativnom stresu, fotosintezi i popravku DNK. Flavoproteini su neke od najviše proučavanih porodica enzima.
Flavoproteini imaju ili FMN ili FAD (flavin adenin-dinukleotid) kao prostetsku grupu ili kao kofaktor. Flavin je općenito čvrsto vezan (kao u adrenodoksin-reduktazi, gdje je FAD duboko ugrađen).[1]Oko 5-10% flavoproteina ima kovalentno vezan FAD.[2] Na osnovu dostupnih strukturnih podataka, FAD-vezuća mjesta mogu se podijeliti u više od 200 različitih tipova.[3]
U ljudskom genomu kodirano je 90 flavoproteina; oko 84% zahtijeva FAD, a oko 16% FMN, dok pet proteina zahtijeva oba.[4] Flavoproteini se uglavnom nalaze u mitohondrijama.[4] Od svih flavoproteina, 90% vrši redoks reakcije, a ostalih 10% su transferaze, lijaze, izomeraze ili ligaze.[5]
Otkriće
Flavoproteini se prvi put spominju 1879. godine, kada su izolovani kao svijetložuti pigment iz kravljeg mlijeka. U početku su se nazivali "laktohrom". Do ranih 1930-ih, ovaj isti pigment je izolovan iz niza izvora i prepoznat kao komponenta vitamina B kompleksa. Njegova struktura je određena i objavljena 1935. godine i dobila ime riboflavin, izvedeno iz bočnog lanca ribitila i žute boje konjugovanog sistema prstenova.[6]
Prvi dokaz o potrebi flavina kao enzimskog kofaktora došao je 1935. Hugo Theorell i saradnici su pokazali da je kvasac jarko žute boje protein, koji je ranije identificiran kao neophodan za ćelijsko disanje, može se podijeliti na apoprotein i svijetložuti pigment. Ni apoprotein ni pigment sami po sebi nisu mogli katalizirati oksidaciju NADH, ali je miješanje njih dva povratila aktivnost enzima. Međutim, zamjena izolovanog pigmenta riboflavinom nije obnovila aktivnost enzima, uprkos tome što se oni ne mogu razlikovati pod spektroskopom. To je dovelo do otkrića da proučavani protein ne zahtijeva riboflavin već flavin-mononukleotid da bude katalitski aktivan.[6][7]
Slični eksperimenti sa D-aminokiselinskom oksidazom[8] doveli su do identifikacije flavin adenin-dinukleotida (FAD) kao drugog oblika flavina koji koriste enzimi.[9]
Primjeri
Porodica flavoproteina sadrži širok spektar enzima, uključujući:
- Adrenodoksin-reduktaza koja je uključena u sintezu steroidnih hormona kod kičmenjaka i ima sveprisutnu distribuciju u metazoama i prokariotima.[1]
- 'Reduktaza citokroma P450' koja je redoks partner proteina citokroma P450 koji se nalaze u endoplazmatskom retikulumu.[10][11]
- Epiderminski biosintetski protein, EpiD, za koji se pokazalo da je flavoprotein koji vezuje FMN. Ovaj enzim katalizuje uklanjanje dva redukujuća ekvivalenta iz cisteinska ostatka C-terminalnog mezo-lantioninskog epidermina da formiraju --C==C-- dvostruku vezu.[12]
- B-lanac dipikolinatne sintaze, enzima koji katalizira stvaranje dipikolinske kiseline iz dihidroksidipikolinske kiseline.[13]
- Dekarboksilaza fenilakrilne kiseline EC 4.1.1. i enzim koji daje otpornost na cimetnu kiselinu u kvascima.[14]
Također pogledajte
- Fototropin
- Kriptohrom
Reference
Vanjski linkovi
- The menu "science" of the program STRAP provides A comprehensive collection of all flavo-proteins with known 3D-structure. It compares the protein structures to elucidate phylogenetic relationships.