Akwaporyny

Wieloletnie badania mające na celu zidentyfikowanie kanałów transportujących wodę zostało uwieńczone sukcesem dopiero w 1992 roku, kiedy amerykański badacz Peter Agre po raz pierwszy opisał białko błon erytrocytów jako kanał transportujący cząsteczki wody. Początkowo białko to nazywano CHannel-forming Integral Membrane Protein 28 (w skrócie CHIP 28), a potem akwaporyną 1 (AQP1). Za odkrycie akwaporyn Peterowi Agre przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za rok 2003^[3] (wraz z Roderickiem MacKinnonem, który prowadził badania nad budową i działaniem kanałów potasowych^[4]).

Białka akwaporynowe składają się z 6 transbłonowych segmentów alfa-helikalnych. Por ma średnicę 0,3 nm co oznacza, że w świetle kanału mieści się dokładnie jedna cząsteczka wody.

Akwaporyny ssaków są tetramerami, zbudowanymi z czterech monomerycznych jednostek o masie cząsteczkowej 28 kDa, z których każda jest kanałem dla cząsteczek wody^[5].

W wielu komórkach ludzkiego organizmu stwierdza się obecność akwaporynowych kanałów transportu wody. Są one także w pewnych komórkach bakteryjnych i komórkach roślinnych, gdzie zlokalizowane są zarówno w błonie plazmatycznej, jak i tonoplastach^[6].

Do chwili obecnej (2008) opisano 13 akwaporyn, które podzielono na dwie grupy w zależności od przepuszczalności tylko dla wody (np. AQP1) lub dla wody i innych cząsteczek, takich jak glicerol (np. AQP3). Ta druga grupa jest niekiedy nazywana akwagliceroporynami.

Przy genetycznie uwarunkowanym defekcie AQP2 (akwaporyny-2), zlokalizowanej w komórkach nerkowych cewek zbiorczych, dochodzi do nerkowej moczówki prostej, kiedy nerki nie zagęszczają moczu w odpowiedzi na wydzielanie hormonu antydiuretycznego^[8][9].

• Małgorzata Jasiewicz, Janusz Myśliwiec. Aktualny stan wiedzy o akwaporynach: implikacje kliniczne. „Endokrynol Pol”. 2 (57), s. 149–157, 2006.