Asparaginska kiselina
Asparaginska kiselina ili aspartična kiselina – skraćenice: Asp ili D; Asx ili B – je α-aminokiselina. To je proteogena, neesencijalna aminokiselina, formule HOOCCH(NH2)CH2COOH, čiji je karboksilni anionski oblik aspartat. Putem transaminacije, aspartat reverzibilno prelazi u oksalacetat, koji je važan član citratnog ciklusa. Ima značajnu ulogu i u ciklusu ureje, kao i u biosintezi pirimidina, a česta je komponenta aktivnog centra enzima.
| Asparaginska kiselina | |
|---|---|
| O=C(O)CC(N)C(=O)O | |
| Općenito | |
| Hemijski spoj | Asparaginska kiselina |
| Druga imena | Amino-sukcinska kiselina, Aspartična kiselina |
| Molekularna formula | C=4 H=7 N=1 O=4 |
| CAS registarski broj | 617-45-8 |
| Osobine1 | |
| Rastvorljivost | Rastvorljiva |
| 1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima. | |
Asparaginska kiselina je jedna od 20 aminokiselina koje ulaze u sastav proteina. Kodoni za ugradnju ove kiseline u polipeptidni lanac su GAU i GAC.
U ljudskom tijelu, aspartat je jedan od metabolita u ciklusu ureje i sudjeluje u glukoneogenezi. Aspartat u centralnom nervnom sistem djeluje kao neurotransmiter.
Asparaginska kiselina, zajedno sa glutaminskom, je klasificirana kao kisela aminokiselina sa pKa vrednošču od 4.0. Aspartat je sveprisutan u biosintezi. Kao kod svih aminokiselina, lokacija protona kiseline zavisi od pH vrednosti rastvora i uvjeta kristalizacije.[1]
Otkriće
Asparaginska kiselinu je otkrio (1827.) Plisson. Sintetizirana je putem ključanja asparagina (otkrivenog 1806) sa bazom.[2]
Forme i nomenklatura
Termin "asparaginska kiselina" se odnosi na bilo koji od enantiomera smješe. Od dvije stereo forme, samo jedna – L-asparaginska kiselina – direktno je ugrađena u proteine. Biološke uloge drugog enantiomera, D-asparaginske kiseline su znatno ograničenije. Dok enzimska sinteza katalizira jedan ili drugi izomer, većina hemijskih sinteza proizvodi oba oblika , tj. DL-asparaginsku kiselinu.
Uloga u biosintezi aminokiselina
Kod sisara, aspartat je neesencijalan, budući da se proizvodi iz oksaloacetata transaminacijom. Kod biljaka i mikroorganizmima je prekursor nekoliko aminokiselina, uključujući ičetiri esencijalne: metionin, treonin, izoleucin i lizin. Pretvaranje aspartata u druge aminokiseline počinje redukcijom do njegovog "semi-aldehida," O2CCH(NH2)CH2CHO. Nakon transaminacije aspartata nastaje asparagin:
- -O2CCH(NH2)CH2CO2- + GC(O)NH3+ -> O2CCH(NH2)CH2CONH3+ + GC(O)O
(gdje su GC(O)NH2 i GC(O)OH glutamin i glutaminska kiselina).
Druge biohemijske uloge
Aspartat je također metabolit u ciklusu ureje i učestvuje u glukoneogenezi. Obavlja redukciju ekvivalenata malat-aspartat premeštanja, koji koristi neposrednu međukonverziju aspartata i oksaloacetata, koji je oksidirani (dehidrogenizirani) derivat maleinske kiseline. U biosintezi inozitola, aspartat dodaje jedan atom dušika, prekursora purinskih baza.
Neurotransmiter
Aspartat (konjugirana baza asparaginske kiseline) podstiče NMDA receptore, iako sa nejednskom jačinom kao aminokiselinski neurotransmiter glutamat.[3] Služi kao podražujući neurotransmiter u mozgu, iako je ekscitotoksin.
Izvori u hrani
Kod ljudi, asparaginska kiselina se može sintetizirati iz metabolita centralnog metaboličkog puta. Asparaginske kiseline ima se u slijedećim namirnicama:
- Životinjski izvori: meso;
- Biljni izvori: žitarice, avokado, špargla, mlada šećerna trska, i melasa šećerne repe.
- Dijetalni suplementi, bilo kao sama asparaginska kiselina ili o (kao što je magnezij aspartat)
- Zaslađivač aspartam (NutraSweet, Equal, Canderel, itd).
Hemijska sinteza
Razgranata asparaginska kiselina može biti sintetizirana iz dietil natrij-ftalimido-malonata: C6H4(CO)2NC(CO2).[4]
Također pogledajte
Reference
Vanjski linkovi
- http://gmd.mpimp-golm.mpg.de/Spectrums/E4577DF4-03FE-4AF1-ADBF-FFE6D1D3A468.aspx GMD MS Spectrum
- http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm, Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society, 2010. *https://web.archive.org/web/20100423002752/http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm