Aminokiselina
Aminokiseline su biološki važna organska jedinjenja koja sadrže amino (-NH2) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima koji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su ugljik, vodik, kisik i dušik, iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina[1], a mogu se svrstati na mnogo načina. Svrstavaju se prema ključnoj funkcionalnoj grupi, kao alfa (α-), beta (β-), gamma- (γ-) ili delta (δ-) ugljične aminokiseline. Druge kategorije se odnose na hemijsku polarizaciju, pH vrijednost i tip grupa bočnih lanaca (alifatski, aciklični, aromatski, sadrže hidroksilne ili sumpor, itd). U strukturi proteina, po količini, aminokiseline čine drugu komponentu (voda je najveća) ljudskih mišića, ćelija i tkiva.[2] Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su neurotransmiterski transport i biosinteza.
Struktura
Aminokiseline imaju i amino i karboksilnu grupu priključenu na prvi atom ugljika (alfa-ugljik), koji ima poseban značaj. One su poznate kao 2-, alfa, ili α-amino kiseline (generičkih formula H2–NCHRCOOH u većini slučajeva [3], gdje je R supstituent poznat kao "zamjena bočnog lanca",[4] a često je termin "aminokoselina" upotrebljavan da se na to specifično referira. One uključuju 23 proteinotvorne ("protein-gradivne") aminokiseline,[5][6][7] koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide").[8] Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u bakterijskom omotaču i nekim antibioticima.[9] Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti (kodoni) genetičkog koda i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa DNK), pirolizin (nekih Archaea i jedne bakterije) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina proteina u bakterijama, mitohondrijama i hloroplastima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih kodona; selenocistein je kodiran STOP kodonom i SECIS elementom.[10][11][12] Kombinacije kodona transfer RNK (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav proteina.[13][14][15]
Biološka uloga
Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u organizmu. Naprimjer, u ljudskom mozgu, glutamat (glutaminska kiselina) i gama-amino-buterna kiselina ("GABA", nestandardna gama-amino kiselina) su, respektivno, glavni neurotransmiteri.[16] hidroksiprolin (glavna komponenta vezivnog tkiva kolagena) je sintetiziran iz prolina; standardna amino kiseline glicin se koristi za sintezu porfirina u crvenim krvnim zrncima; ne-standardni karnitin koristi se u transportu lipida.
Devet proteinotvornih aminokiselina se nazivaju "esencijalne" za ljude, jer oni ne mogu biti stvoreni iz drugih jedinjenj pa se moraju uzeti u hrani. Druge mogu biti uslovno bitne (uvjetno esencijalne) za određene dobi ili zdravstvena stanja. Esencijalne aminokiseline mogu se također razlikovati između vrsta. Na primjer, kod preživara, kao što su goveda, određeni broj aminokiselina dobijaju putem mikroba u prvoj komori želuca.
Osobiti značaj aminokoseline imaju kao gradivne jedinice enzima, koji su regulatori procesa razvoja svih elemenata građe i funkcije organizama.
Zbog svoje biološke važnosti, aminokiseline su važne u ishrani i najčešće se koriste kao dodatak ishrani i fertilizator u tehnologiji proizvodnje hrane. U industriji se uzimaju za proizvodnju lijekova, biorazgradljive plastike asimetrične katalize.
Pregled
- Po hemijskom smislu, dakle, aminokiseline su jedinjenja koja sadrže amino grupu (-NH2) i karboksilnu grupu (-COOH). Njihova glavna biološka uloga je izgradnja proteina, mada postoje i aminokiseline koje ne ulaze u sastav proteina i nazivaju se neproteinske aminokiseline (npr. ß-alanin, ornitin i citrulin). Sve aminokiseline koje grade proteine su α-aminokiseline pošto su amino i karboksilne grupe vezane za isti, α-atom ugljenika. Pored amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina određuje i bočni lanac koji se naziva i ostatak i obilježava se sa R. R-grupe sadrže karakteristične osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih činiti alifatični ili aromatični bočni lanci koji mogu sadržati druge reaktivne grupe, mogu biti više ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne itd. R-grupa predstavlja osnovu za sljedeću podjelu aminokiselina:
- Aminokiseline sa nepolarnim bočnim lancem (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin).
- Aminokiseline sa polarnim grupama u bočnom lancu (-ON, -ЅN, -SONH2). Ove grupe omogućuju formiranje vodoničnih veza koje su osnova za formiranje viših oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina (glicin, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin).
- Aminokiseline sa negativno naelektrisanim bočnim lancima ili kisele aminokiseline (asparaginska i glutaminska kiselina).
- Aminokiseline sa pozitivno naelektrisanim bočnim lancima ili bazne aminokiseline (lizin, arginin, histidin).
Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline a odnosi se na položaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.
"Standardne" aminokiseline i njihova svojstva
| Aminokislina | 3. Slovo[17] | 1. Slovo[17] | Polarnost bočnog lanca[17] | pH bočnog lanca (pH 7.4)[17] | Hidropatski indeks[18] | Apsorbancija λmax(nm)[19] | ε pri λmax (mM−1 cm−1)[19] | MW(Molekulska masa)[20] |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Alanin | Ala | A | Nepolarno | Neutralno | 1.8 | 89 | ||
| Arginin | Arg | R | Bazno polarno | Positivan | −4.5 | 174 | ||
| Asparagin | Asn | N | Polarno | Neutralno | −3.5 | 132 | ||
| Asparaginska kiselina | Asp | D | Kiselo polarno | Negativno | −3.5 | 133 | ||
| Cistein | Cys | C | Nepolarno | Neutralno | 2.5 | 250 | 0.3 | 121 |
| Glutaminska kiselina | Glu | E | Kiselo polarno | Negativno | −3.5 | 147 | ||
| Glutamin | Gln | Q | Polarno | Neutralno | −3.5 | 146 | ||
| Glicin | Gly | G | Nepolarno | Neutralno | −0.4 | 75 | ||
| Histidin | His | H | Bazno polarno | Pozitivno (10%) Neutralno (90%) | −3.2 | 211 | 5.9 | 155 |
| Izoleucin | Ile | I | Nepolarno | Neutralno | 4.5 | 131 | ||
| Leucin | Leu | L | Nepolarno | Neutralno | 3.8 | 131 | ||
| Lizin | Lys | K | Bazno polarno | Pozitivno | −3.9 | 146 | ||
| Metionin | Met | M | Nepolarno | Neutralno | 1.9 | 149 | ||
| Fenilalanin | Phe | F | Nepolarno | Neutralno | 2.8 | 257, 206, 188 | 0.2, 9.3, 60.0 | 165 |
| Prolin | Pro | P | Nepolarno | Neutralno | −1.6 | 115 | ||
| Serin | Ser | S | Polarno | Neutralno | −0.8 | 105 | ||
| Treonin | Thr | T | Polarno | Neutralno | −0.7 | 119 | ||
| Triptofan | Trp | W | Nepolarno | Neutralno | −0.9 | 280, 219 | 5.6, 47.0 | 204 |
| Tirozin | Tyr | Y | Polarno | Neutralno | −1.3 | 274, 222, 193 | 1.4, 8.0, 48.0 | 181 |
| Valin | Val | V | Nepolarno | Neutralno | 4.2 | 117 |
Dvije dodatne aminokiseline kod nekih vrsta su kodirane kodonima koji se obično interpretiraju kao stop kodoni:
| 21. i 22. Aminokiselina | 3. Slovo | 1. Slovo |
|---|---|---|
| Selenocistein | Sec | U |
| Pirolizin | Pyl | O |
Pored specifičnih kodova za aminokiseline, držači njihovih mjesta koriste se u slučajevima u kojima se proteini sekvenciraju hemijski ili za kristalografske analize peptida ili proteina ne može konačno determinirati identitet ostataka (rezidua) rudnika identitet ostatka.
| Dvosmislena minokiselina | 3. Slovo | 1. Slovo |
|---|---|---|
| Asparagin ili aspartinska kiselina | Asx | B |
| Glutamin ili glutaminska kiselina | Glx | Z |
| Leucin ili Izoleucin | Xle | J |
| Nespecifična ili nepoznata aminokiselina | Xaa | X |
Unk je ponekad unjesto Xaa, ali je manje standardno.Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih droga (lijekova), kao što su Bortezomib i MG132, su umjetno sintetizirani i zadržavali svoje zaštitićujuću grupe koje imaju specifične kodova. Bortezomib je Pyz - Phe-boroLeu, a MG132 je karboksibenzil Z-Leu-Leu-Leu-al. Za pomoć u analizi strukture proteina, raspoloživi su foto-reaktivne analogne aminokiseline. To uključuje fotoleucin (pLeu) i fotometionin ( 'pMet' ).[21]
Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode.
U sastav čovjekovog organizma ulazi ukupno 20 aminokiselina. 10 od njih mogu da se izgrade u samom organizmu, dok je preostalih 10 neophodno unijeti kroz ishranu. Aminokiseline koje čovjekov organizam nije u stanju da napravi, a neophodne su za njegovo funkcionisanje se nazivaju esencijalne aminokiseline.
Strukturne formule "standardnih" aminokiselina
L-alanin (Ala / A)
L-arginin (Arg / R)
L-asparagin (Asn / N)
L-asparaginska kiselina (Asp / D)
L-cistein (Cys / C)
L-glutaminska kiselina (Glu / E)
L-glutamin (Gln / Q)
L-glicin (Gly / G)
L-histidin (His / H)
L-izoleucin (Ile / I)
L-leucin (Leu / L)
L-lizin (Lys / K)
L-metionin (Met / M)
L-fenilalanin (Phe / F)
L-prolin (Pro / P)
L-serin (Ser / S)
L-treonin (Thr / T)
L-triptofan (Trp / W)
L-tirozin (Tyr / Y)
L-valin (Val / V)
.png)
