Ácido aspártico
O ácido aspártico (abreviadamente Asp ou D) [3] é un α-aminoácido coa fórmula HOOCCH(NH2)CH2COOH, que forma parte das proteínas, polo que é un aminoácido proteinoxénico. O anión carboxilato, os sales, ou ésteres do ácido aspártico reciben o nome de aspartato, que é a base conxugada do ácido aspártico. A súa cadea lateral está formada por un -CH2 unido a un grupo ácido (-COOH), polo que, xunto co ácido glutámico, clasifícase como un aminoácido ácido, cun pKa de 4,0 para o -COOH da súa cadea lateral.
| Ácido aspártico | |
|---|---|
 | |
 | |
Trivial: Ácido aspártico | |
Outros nomes Ácido aminosuccínico, ácido asparáxico, ácido asparaxínico[1] | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 617-45-8, 56-84-8 (isómero L) 1783-96-6 (isómero D) |
| PubChem | 424 |
| ChemSpider | 411 |
| UNII | 28XF4669EP |
| Número CE | 200-291-6 |
| KEGG | C16433 |
| ChEBI | CHEBI:22660 |
| ChEMBL | CHEMBL139661 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 Image 2 |
| |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C4H7NO4 |
| Masa molar | 133,10 g mol−1 |
| Aspecto | cristais incoloros |
| Densidade | 1,7 g/cm3 |
| Punto de fusión | 270 °C |
| Punto de ebulición | 324 °C (descomponse) |
| Solubilidade en auga | 4,5 g/L [2] |
| Acidez (pKa) | 3,9 |
| Perigosidade | |
| EU Index | non listado |
| NFPA 704 |  1 1 0 |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
Non é un aminoácido esencial que se deba consumir na dieta, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo. Os seus codóns son GAU e GAC.
O ácido aspártico pode aparecer en forma de dous isómeros, D e L, pero o que se incorpora ás proteínas é o ácido L-aspártico.[3] As funcións biolóxicas do ácido D-aspártico son máis limitadas. Cando se realiza unha síntese encimática deste ácido prodúcese unha mestura das dúas formas en mestura racémica. O ácido aspártico tamén ten o nome sistemático ácido 2-aminobutanodioico.
O ácido aspártico descubriuse en 1827 por Plisson, que o sintetizou fervendo asparaxina cunha base.[4]
Funcións na biosíntese de aminoácidos
O aspartato non é un aminoácido esencial en mamíferos. Pode sintetizarse a partir de oxalacetato por transaminación. Tamén se pode formar no ciclo da urea a partir dos aminoácidos ornitina e citrulina. Nas plantas e microorganismos, o aspartato é o precursor de varios aminoácidos, incluíndo catro que son ensenciais para os humanos: metionina, treonina, isoleucina, e lisina. A conversión de aspartato a eses outros catro aminoácidos empeza pola redución do aspartato ao seu "semialdehido," O2CCH(NH2)CH2CHO.[5] A asparaxina deriva do aspartato por transamidación:
- -O2CCH(NH2)CH2CO2- + GC(O)NH3+ O2CCH(NH2)CH2CONH3+ + GC(O)O
(onde GC(O)NH2 e GC(O)OH son glutamina e ácido glutámico, respectivamente).
Outras funcións bioquímicas
O aspartato é tamén un dos metabolitos do ciclo da urea e participa na gliconeoxénese. Leva equivalentes de redución na lanzadeira do malato-aspartato, a cal utiliza a interconversión de aspartato e oxalacetato, o cal é o derivado oxidado (deshidroxenado) do ácido málico. O aspartato doa un átomo de nitróxeno na biosíntese de inosina, o precursor das bases purínicas.
Neurotransmisor
O aspartato (a base conxugada do ácido aspártico) estimula os receptores NMDA, pero non tan intensamente coma o neurotransmisor glutamato (base conxugada do ácido glutámico).[6]
Fontes
Fontes alimenticias
O ácido aspártico non é un aminoácido esencial, o que significa que pode ser sintetizado a partir de intermediarios das vías metabólicas centrais e non ten que ser consumido na dieta. As fontes de ácido aspártico son:
- Abunda en alimentos como: carne, salsichas, caza, gromos de sementes en xerminación, copos de avea, aguacate, cana de azucre verde, e melaza de azucre de remolacha.[7]
- Suplementos alimenticios, que conteñen ácido aspático ou os seus sales, como aspartato de magnesio.
- O edulcorante aspartama (que é un éster metílico do dipéptido aspartil-fenilalanina).
Síntese química
O ácido aspártico racémico pode sintetizarse industrialmente a partir do dietil sodio ftalimidomalonato, (C6H4(CO)2NC(CO2Et)2).[8].
A principal desvantaxe da técnica mencionada é que se forman cantidades equimoleculares de cada enantiómero, pero o corpo só utiliza L-aminoácidos. Usando biotecnoloxía é hoxe posible usar encimas inmobilizados para crear só un tipo de isómero debido á súa estereoespecificidade. Así, o ácido aspártico fabrícase sinteticamente usando fumarato amónico e aspartase da bacteria E. coli. E. coli normalmente degrada o ácido aspártico como unha fonte de nitróxeno, pero usando cantidades en exceso de fumarato amónico é posible facer que o encima funcione á inversa, e así pode obterse ácido aspártico con grande rendemento, 98,7mM de 1M.
Degradación
Na súa degradación oxidativa o ácido aspártico orixina oxalacetato, polo que é un aminoácido glicoxénico.
Notas
Véxase tamén
Outros artigos
Ligazóns externas
- American Chemical Society (21 April 2010). "Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness". ScienceDaily. Consultado o 2010-04-21.