Aminokyselina
 | Tomuto článku alebo sekcii chýbajú odkazy na spoľahlivé zdroje, môže preto obsahovať informácie, ktoré je potrebné ešte overiť. Pomôžte Wikipédii a doplňte do článku citácie, odkazy na spoľahlivé zdroje. Článok obsahuje len zdroje ohľadne názvu. |
Aminokyselina[1][2][3] (iné názvy: aminokarboxylová kyselina[3], amínová kyselina[4][5]; do polovice 70. rokov 20. stor.: amínokyselina[4][6][7]) je jedna z organických zlúčenín obsahujúcich v molekule aminoskupinu (primárnu, sekundárnu či terciárnu) a karboxylovú skupinu. Okrem týchto skupín môžu obsahovať i iné funkčné skupiny (napríklad druhú aminoskupinu, druhú karboxyskupinu a ďalšie substinenty).
Podľa vzájomnej polohy aminoskupiny a karboxylovej skupiny sa rozlišujú α-, β-, γ-aminokyseliny atď. Aminokyseliny kódované (zvané proteinogénne alebo bielkovinotvorné) sú stavebnými jednotkami bielkovín. Ich zabudovanie do peptidového reťazca pri proteosyntéze je riadené genetickým kódom (preto sa nazývajú kódované). Do tejto skupiny patrí 20 α-aminokyselín. Okrem glycínu, ktorý nie je chirálny, majú všetky kódované aminokyseliny konfiguráciu L. Aminokyseliny nekódované nie sú pravidelnou súčasťou bielkovín. V organizme majú rôzne biologické funkcie, sú napr. súčasťou niektorých koenzýmov. Esenciálne aminokyseliny si telo nevie samo syntetizovať, musí ich získavať z potravy. Pre človeka sú esenciálne aminokyselin valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, tryptofán, lyzín, metionín a treonín; ostatné sú neesenciálne.
Z metabolického hľadiska, teda podľa možností ich zapojenia do metabolizmu cukrov a tukov, sa delia na glukogénne (pri ich štiepení vznikajú medziprodukty metabolizmu cukrov), ketogénne (odbúravajú sa látky, ktoré tvoria tuky) a glukogénne i ketogénne (štiepia sa zvyčajne na dva fragmenty, z ktorých jeden sa zapája do metabolizmu cukrov s druhý do metabolizmu tukov). Majú amfotérny charakter (napr. tvoria sodné soli aj hydrochloridy) a prejavujú reakcie amínov (napr. acylácia) i karboxylových kyselín (napr. esterifikácia). Súčasná prítomnosť skupín NH2 a COOH umožňuje spojenie amidovou väzbou CONH a vznik laktámov, respektívne polyamidov. Najznámejším priemyselne vyrábaným polyamidom je polyamid 6, (NH(CH2)5CO)n, vyrábaný z ekaprolaktámu. Prírodné polyamidy sú proteíny, v ktorých sa ako stavebné jednotky vyskytuje najčastejšie asi 20 L-α-aminokykelín so všeobeným vzorcom NH2CHRCOOH líšiacich sa substituentom R (tzv. bočným reťazcom).
Prehľad základných proteínogénnych aminokyselín
Skratky a chemické vlastnosti
| Skr. | Celý názov | Typ postranného reťazca | Molárna hmotnosť (g/mol) | pI [8] | pK1[8] (α-COOH) | pK2[8] (α-+NH3) | pKr (R)[8] | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanín | hydrofóbny | 89,09 | 6,00 | 2,34 | 6,69 | |
| C | Cys | Cysteín | hydrofilný | 121,16 | 5,07 | 1,96 | 8,18 | 8,37[9] |
| D | Asp | Aspartát | kyslý | 133,10 | 2,77 | 1,88 | 9,60 | 3,65 |
| E | Glu | Glutamát | kyslý | 147,13 | 3,22 | 2,19 | 9,67 | 4,25 |
| F | Phe | Fenylalanín | hydrofóbny | 165,19 | 5,48 | 1,83 | 9,13 | |
| G | Gly | Glycín | hydrofóbny | 75,07 | 5,97 | 2,34 | 9,60 | |
| H | His | Histidín | bázický | 155,16 | 7,59 | 1,82 | 9,17 | 6,00 |
| I | Ile | Izoleucín | hydrofóbny | 131,17 | 6,02 | 2,36 | 9,60 | |
| K | Lys | Lyzín | bázický | 146,19 | 9,74 | 2,18 | 8,95 | 10,53 |
| L | Leu | Leucín | hydrofóbny | 131,17 | 5,98 | 2,36 | 9,60 | |
| M | Met | Metionín | hydrofóbny | 149,21 | 5,74 | 2,28 | 9,21 | |
| N | Asn | Asparagín | hydrofilný | 132,12 | 5,41 | 2,02 | 8,80 | |
| P | Pro | Prolín | hydrofóbny | 115,13 | 6,30 | 1,99 | 10,60 | |
| Q | Gln | Glutamín | hydrofilný | 146,15 | 5,65 | 2,17 | 9,13 | |
| R | Arg | Arginín | bázický | 174,20 | 10,76 | 2,17 | 9,04 | 12,48 |
| S | Ser | Serín | hydrofilný | 105,09 | 5,68 | 2,21 | 9,15 | |
| T | Thr | Treonín | hydrofilný | 119,12 | 5,60 | 2,09 | 9,10 | |
| V | Val | Valín | hydrofóbny | 117,15 | 5,96 | 2,32 | 9,62 | |
| W | Trp | Tryptofán | hydrofóbny | 204,23 | 5,89 | 2,83 | 9,39 | |
| Y | Tyr | Tyrozín | hydrofilný | 181,19 | 5,66 | 2,20 | 9,39 | 10,46[9] |
Aminokyseliny sa v bežnej praxi označujú skratkami. V biochémii sa vačšinou používajú trojpísmenové skratky. Jednopísmenové skratky sa používajú hlavne na zapisovanie sekvencie bielkovín.
V niektorých prípadoch nie je jasné, ktorá aminokyselina je prítomná. V tom prípade sa používajú špeciálne skratky, ktoré môžu predstavovať niekoľko aminokyselín:[8][10]
| Skr. | Možné aminokyseliny | |
|---|---|---|
| B | Asx | Asparagín (Asn) alebo aspartát (Asp) |
| J | Xle | Leucín (Leu) alebo izoleucín (Ile) |
| Z | Glx | Glutamín (Gln) alebo glutamát (Glu) |
| X | Xxx | Neznáma aminokyselina |
Pyrolyzín a selenocysteín
Okrem základných 20 aminokyselín sa počas proteosyntézy pridávajú do reťazca bielkoviny ešte dve aminokyseliny: selenocysteín ("21. aminokyselina") a pyrolyzín ("22. aminokyselina"). Týmto aminokyselinám prislúchajú tzv. stop kodóny – v oboch prípadoch naznačujú tieto kodóny zaradenie týchto špeciálnych aminokyselín namiesto zastavenia translácie. Selenocysteín je kódovaný stop kodónom UGA (opal), ktorý je "prekódovaný" na selenocysteín pomocou špecifickej sekvencie (SECIS elementu), ktorá sa nachádza v mRNA kódovanej bielkoviny. Selenocysteín sa syntetizuje priamo na tRNA pred samotnou transláciou.[11] Dráha syntézy selenocysteínu je u baktérií a eukaryotov/archeónov odlišná.[11] Pyrolyzín bol objavený len u archeónov a baktérií a odpovedá mu stop kodón UAG (amber). Nie je však jasné, či tieto kodóny odpovedajú i skutočným signálom na zastavenie translácie alebo je takisto prítomná špeciálna sekvencia, ktorá naznačuje jeho zaradenie do bielkoviny.[11][12] Podľa štúdií existuje špeciálna sekvencia i pre pyrolyzín (PYLIS sekvencia), ktorá však (minimálne v geneticky upravenej E. coli) nie je nutná pre zabudovanie pyrolyzínu do bielkovín. Je však možné, že táto sekvencia zvyšuje kvalitu translácie tohto kodónu u archeónov.[13]
| Skr. | Celý názov | Typ postranného reťazca | Molárna hmotnosť (g/mol) | pI | pK1 (α-COOH) | pK2 (α-+NH3) | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| O | Pyl | Pyrolyzín | polárny | 255,313 | ? | ? | ? |
| U | Sec | Selenocysteín | kyslý | 168,064 | 5,47[14] | 1,91[14] | 10,0[14] |
Prehľad chemickej štruktúry
Základné proteinogénne aminokyseliny
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Glu
Gln
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
.png)
Pyrolyzín a selenocysteín
Pyl
Sec
Ďalšie aminokyseliny v živých organizmoch
Okrem 20 základných proteínogénnych aminokyselín sa v bielkovinách môžu nachádzať aj ďalšie aminokyseliny, ktoré vznikajú druhotne, úpravou už hotovej bielkoviny pomocou post-translačných modifikácií. Takýmito aminokyselinami sú napr. hydroxyprolín a N-trimetyllyzín.
V živých objektoch sa prirodzene nachádzajú aj neproteínogénne aminokyseliny, väčšinou ako medziprodukty metabolizmu aminokyselín. Takýmito aminokyselinami sú napr. homoserín, homocysteín, ornitín, citrulín a iné.
Syntéza aminokyselín
Rastliny a baktérie dokážu syntetizovať všetky aminokyseliny z anorganických látok. Naproti tomu živočíchy si dokážu tvoriť len niektoré aminokyseliny (a aj to len premenou iných, hotových aminokyselín), iné (tzv. esenciálne aminokyseliny) musia dostávať hotové z potravy.
Dusík potrebný na produkciu aminokyselín získavajú rastliny z pôdy vo forme dusičnanov alebo amoniaku. Dusičnany sa redukujú na amoniak dvojicou enzýmov, nitrátreduktázou a nitritreduktázou. Amoniak sa zabudováva pomocou enzýmov GS (glutamínsyntetáza) a GOGAT (glutamátsyntáza, nazývaná tiež glutamín-oxoglutarát-aminotransferáza). Produktmi sú glutamín (Gln) a kyselina glutámová (Glu). Z nich sa potom vytvárajú všetky ostatné aminokyseliny.
Referencie
Iné projekty
Commons ponúka multimediálne súbory na tému Aminokyselina
